冷冻电镜揭示C5转化酶中C5非水解性重排
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冷冻电镜揭示C5转化酶中C5非水解性重排
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AI 综述
研究团队用冷冻电镜发现，补体C5与CVFBb替代转化酶结合后，会经历不依赖蛋白水解的两步重排，形成C5^*构象，使C5的切割位点能够到达Bb蛋白酶的催化位点。 研究还观察到，在推测的Michaelis复合物中，Bb相对CVFBb旋转了155°。研究称，C5^*无需C5被切割即可与C6结合并启动膜攻击复合物形成。 这些结果来自同一项结构研究，说明C5被切割前已发生构象变化；C5^*启动膜攻击复合物的能力是研究者的表述。
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最新进展10月28日 08:00
冷冻电镜揭示补体 C5 转化酶替代复合物中不依赖蛋白水解的底物重排报道时间线
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10月28日
- Nature Communications冷冻电镜揭示补体 C5 转化酶替代复合物中不依赖蛋白水解的底物重排
研究用冷冻电镜发现，补体 C5 与 CVFBb 替代转化酶形成的复合物会经历不依赖蛋白水解的两步重排，进入 C5^* 构象，使 C5 的切割位点能够到达 Bb 蛋白酶的催化位点。
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