肖辉团队揭示UFD-2泛素化LMP-1调控凋亡细胞清除

陕西师范大学肖辉团队在Cell Death & Differentiation发表研究，称E3泛素连接酶UFD-2通过K63连接多泛素化溶酶体膜蛋白LMP-1，促进吞噬体成熟与降解，从而调控凋亡细胞清除。 研究对秀丽线虫169个E3泛素连接酶做全基因组RNAi筛选，鉴定出6个候选，其中ufd-2缺失表型最显著；ufd-2突变体中凋亡尸体增加、清除延长，但总凋亡细胞数未增。机制上，UFD-2与E2酶UBC-15协同催化LMP-1的K84和K132位点泛素化，影响LMP-1溶酶体定位及NUC-1活性。 团队还称该机制具有进化保守性：UFD-2的哺乳动物同源物UBE4B与LAMP2互作，在RAW264.7巨噬细胞中敲低ube4b后胞葬和凋亡细胞降解受损，巨噬细胞特异性ube4b敲除小鼠的BMDM同样出现凋亡细胞降解障碍。

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