GZMA与全长GSDMB复合物冷冻电镜结构获解析

研究团队在《Nature Communications》报告了解析人源GSDMB与颗粒酶A（GZMA）复合物的冷冻电镜结构，显示GZMA通过其单体表面及二聚体界面上的多个接触位点识别GSDMB的C端结构域（GSDMB-CTD），这些接触作为外部位点把底物呈递给相邻的GZMA完成反式切割。此前已知GZMA的底物特异性由催化位点之外的相互作用决定，但GZMA外部位点识别GSDMB的分子机制并不清楚。 研究团队称，结果表明GZMA以依赖其二聚化界面的方式特异性识别并切割GSDMB，并推测类似机制可能适用于颗粒酶的其他生理底物。GSDMB被杀伤淋巴细胞释放的GZMA切割后，其N端结构域形成gasdermin孔道，在靶细胞中引发焦亡并增强抗肿瘤免疫。

AI 根据报道生成 · 2 小时前更新

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