大肠杆菌BREX核心BrxBCZ复合物结构获解析
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大肠杆菌BREX核心BrxBCZ复合物结构获解析
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AI 综述
研究团队用冷冻电镜解析了大肠杆菌BREX系统核心机器BrxC的单体状态和两种结合ATPγS的二聚体构象,提出是ATP结合而非水解触发二聚化。保守的Arg328将二聚化与ATP水解偶联:R328A突变体仍能组装,但丧失防御能力,并同时影响噬菌体限制和宿主甲基化。 研究还解析了BrxBCZ三元复合物结构,显示BrxB作为中心支架桥接BrxC二聚体与BrxZ,BrxC与BrxZ无直接接触。生化实验表明BrxZ兼具碱性磷酸酶和金属依赖核酸酶活性,ATP驱动BrxC组装并抑制BrxZ活性。
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最新进展11月2日 08:00
研究解析大肠杆菌 BREX 系统 BrxBCZ 复合物的 ATP 依赖组装结构报道时间线
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11月2日
- Nature Communications研究解析大肠杆菌 BREX 系统 BrxBCZ 复合物的 ATP 依赖组装结构
研究团队用冷冻电镜解析了大肠杆菌 BREX 系统核心机器 BrxC 的单体状态和两种结合 ATPγS 的二聚体构象,发现是 ATP 结合而非水解触发二聚化。保守的 Arg328 将二聚化与 ATP 水解偶联,R328A 突变体仍能组装但丧失防御能力,同时影响噬菌体限制和宿主甲基化。研究还解析了 BrxBCZ 三元复合物结构,显示 BrxB 作为中心支架桥接 BrxC 二聚体与 BrxZ,二者无直接接触;生化实验表明 BrxZ 兼具碱性磷酸酶和金属依赖核酸酶活性,ATP 驱动 BrxC 组装并抑制 BrxZ 活性。
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