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大肠杆菌BREX核心BrxBCZ复合物结构获解析

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AI 综述

研究团队用冷冻电镜解析了大肠杆菌BREX系统核心机器BrxC的单体状态和两种结合ATPγS的二聚体构象,提出是ATP结合而非水解触发二聚化。保守的Arg328将二聚化与ATP水解偶联:R328A突变体仍能组装,但丧失防御能力,并同时影响噬菌体限制和宿主甲基化。 研究还解析了BrxBCZ三元复合物结构,显示BrxB作为中心支架桥接BrxC二聚体与BrxZ,BrxC与BrxZ无直接接触。生化实验表明BrxZ兼具碱性磷酸酶和金属依赖核酸酶活性,ATP驱动BrxC组装并抑制BrxZ活性。

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报道时间线

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11月2日
  1. Nature Communications
    研究解析大肠杆菌 BREX 系统 BrxBCZ 复合物的 ATP 依赖组装结构

    研究团队用冷冻电镜解析了大肠杆菌 BREX 系统核心机器 BrxC 的单体状态和两种结合 ATPγS 的二聚体构象,发现是 ATP 结合而非水解触发二聚化。保守的 Arg328 将二聚化与 ATP 水解偶联,R328A 突变体仍能组装但丧失防御能力,同时影响噬菌体限制和宿主甲基化。研究还解析了 BrxBCZ 三元复合物结构,显示 BrxB 作为中心支架桥接 BrxC 二聚体与 BrxZ,二者无直接接触;生化实验表明 BrxZ 兼具碱性磷酸酶和金属依赖核酸酶活性,ATP 驱动 BrxC 组装并抑制 BrxZ 活性。

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