结核分枝杆菌Ku C端与LigD互作界面获解析

研究团队结合NMR波谱、结构建模和突变分析，解析了结核分枝杆菌Ku C端与LigD的相互作用界面：Ku C端同时接触LigD的聚合酶结构域和连接酶结构域，形成二分界面。 功能实验显示，Ku通过同时接触这两个结构域刺激LigD的连接酶活性，却减弱其模板依赖的聚合酶活性。研究锁定Ku的E246、V248、S258、K260、N266，以及LigD聚合酶域D162、V194、R198和连接酶域D522、K579、L580为介导互作的关键残基。 这一调控方向与铜绿假单胞菌同源蛋白的既往研究结果相反。

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还没有足够的连续观测数据，暂不绘制趋势。