SVEP1介导ANG2与TIE1结合并激活下游信号
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SVEP1介导ANG2与TIE1结合并激活下游信号
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AI 综述
eLife 论文作者报告，SVEP1 能介导 ANG2 与 TIE1 受体强结合，并驱动 TIE1 下游信号。基于 AlphaFold-multimer 对 SVEP1 复合物的结构预测，蛋白结合实验显示人 CCP20 结构域是 TIE1 的主要结合位点；用 SVEP1 与 ANG2 联合刺激 hdLECs 可引起 TIE1 磷酸化。 作者称，SVEP1 与 ANG2 激活 TIE1 后启动下游信号，相比单独使用 SVEP1 或 ANG2，进一步促进 FOXO1 核输出和 AKT 磷酸化。 作者据此提出模型：ANG1/2 二聚体同时结合 SVEP1 与 TIE1，将多个 TIE1 受体分子招募到细胞膜上的多聚复合物中，可能放大其信号能力。
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最新进展10月30日 19:20
SVEP1 介导 ANG2 与 TIE1 受体结合并驱动下游信号报道时间线
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10月30日
- eLifeSVEP1 介导 ANG2 与 TIE1 受体结合并驱动下游信号
基于 AlphaFold-multimer 对 SVEP1 复合物的结构预测，蛋白结合实验显示人 CCP20 结构域是 TIE1 的主要结合位点。SVEP1 能介导 ANG2 与 TIE1 的强结合，用 SVEP1 与 ANG2 联合刺激 hdLECs 可引起 TIE1 磷酸化。SVEP1 与 ANG2 激活 TIE1 后启动下游信号，相比单独使用 SVEP1 或 ANG2，进一步促进 FOXO1 核输出和 AKT 磷酸化。作者提出模型：ANG1/2 二聚体同时结合 SVEP1 与 TIE1，将多个 TIE1 受体分子招募到细胞膜上的多聚复合物中，可能放大其信号能力。
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