DciA打开DnaB解旋酶环的结构机制获解析

研究团队在《Nucleic Acids Research》发表研究，用 3.5 Å 冷冻电镜结构解析了 DnaB6·DciA3 复合物，揭示 DciA 如何打开细菌复制解旋酶 DnaB 的环。 背景是多数细菌缺乏经典 AAA+ 解旋酶装载因子，而依赖进化上保守、不依赖 ATP 的 DciA，其机制此前不清楚。结构显示 DciA 结合在解旋酶外周，稳定一种右手开放螺旋构象，仅有一个界面裂开；三个 DciA 分子对接在交替的 linker-helix/docking-helix 模块上，其中一个 N 端结构域作用于裂开的界面，占据被移位的 linker helix 让出的口袋，充当楔子促进环打开。

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还没有足够的连续观测数据，暂不绘制趋势。