婴儿肠道双歧杆菌PNGaseA结构与糖肽偏好机制获解析

研究对婴儿肠道相关两歧双歧杆菌 LMG13195 的 PNGaseA 家族酶进行了生化与结构表征。该酶可作用于多种 N-糖结构，但明显偏好糖肽上的 N-糖，而非变性或天然蛋白上的 N-糖。 研究解析了 apo 酶、未结合配体的 E236Q 突变体，以及 D107N–E236Q 与 G2-肽复合物的结构，称这是该超家族首批结构；这些结构显示该酶具有典型双 β-三明治 PNGase 核心和额外的十链 β-折叠 cradle。结合分子动力学模拟与突变分析，糖肽结合与 cradle 环向 β-三明治 1 闭合相偶联；复合物结构明确了两个核心 GlcNAc 与中心甘露糖的识别，肽段接触集中于 NXT 序列的 +2 Thr，并将可切割酰胺置于活性位点。

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还没有足够的连续观测数据，暂不绘制趋势。