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凝血酶在Lys6–Gly7位点切割α-突触核蛋白

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AI 综述

一项发表于《Nature Communications》的研究显示,凝血酶在α-突触核蛋白(Syn)的Lys6–Gly7位点选择性切割,生成7–140片段,尽管该蛋白存在多个潜在切割位点。切割受离子强度和Syn构象集合调控,更伸展的构象更易被切割。 7–140片段构象更紧凑,会延迟聚集倾向物种的形成,产生形态改变的纤维,并减弱膜诱导的α-螺旋形成。研究称,7–140聚集体的毒性略低,但截断也损害了该蛋白的生理功能。 研究据此提出,与炎症相关的蛋白酶凝血酶可能通过选择性改变Syn的结构、聚集和功能参与帕金森病。

AI 根据报道生成 · 2 小时前更新

报道时间线

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10月28日
  1. Nature Communications
    凝血酶通过 N 端截断重塑 α-Synuclein 的生化特性

    凝血酶在 Lys6–Gly7 位点选择性切割 α-Synuclein(Syn),生成 7–140 片段,尽管该蛋白存在多个潜在切割位点。切割受离子强度和 Syn 构象集合调控,更伸展的构象更易被切割。7–140 片段构象更紧凑,延迟聚集倾向物种的形成,产生形态改变的纤维,并减弱膜诱导的 α-螺旋形成。7–140 聚集体毒性略低,但截断也损害了该蛋白的生理功能。该研究提出了一种机制:与炎症相关的蛋白酶凝血酶可能通过选择性改变 Syn 的结构、聚集和功能参与帕金森病。

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