安第斯病毒刺突蛋白结合PCDH1的结构机制获解析

美国爱因斯坦医学院等机构的研究人员在 Nature 发表研究，揭示了安第斯病毒刺突蛋白识别并结合人细胞受体 PCDH1 的结构基础。团队用人工智能设计的支架让四聚体方形刺突在体外稳定存在，再以冷冻电镜解析结构，发现单个 PCDH1 分子嵌入刺突中央的深口袋。 该口袋深而窄，PCDH1 细长的形状能深入其中，多数抗体则因体积过大难以进入；从人感染者分离的抗体只能结合在口袋入口附近。研究者据此提出，可设计细长分子封堵该口袋，为安第斯病毒及其近亲 Sin Nombre 病毒的抗病毒药物研发提供思路。 研究背景是安第斯病毒尚无获批疫苗或治疗手段；今年早些时候一艘邮轮上的安第斯病毒疫情造成 3 名乘客死亡、13 人患病。

AI 根据报道生成 · 2 小时前更新

还没有足够的连续观测数据，暂不绘制趋势。