多尺度分子模拟揭示 Histatin 1 自缔合的结构路径

多尺度分子动力学模拟结合基于分解的轨迹分析，揭示了人唾液肽 Histatin 1（Hst1）自缔合的结构路径。原子级模拟显示 Hst1 二聚体在模拟时间尺度内保持结合，并出现瞬态高阶寡聚体；分子间残基接触分析表明芳香族残基是肽段缔合的主要贡献者，符合多价相互作用网络。粗粒化模拟将观察扩展到更大体系和更长时间尺度，显示肽段逐步组装为动态肽簇。通过离散化构象景观提取代表性结构，重建了从分散单体到高阶组装体的自缔合路径。模拟支持弱多价肽–肽接触促成动态富肽组装体形成的模型；该工作未直接证明液–液相分离，但识别出与生物分子组装相关的分子特征。