研究发现酶可激活并驱动致密生物分子凝聚体跨尺度运动

研究团队结合实验、计算与理论方法发现，生物分子凝聚体中的酶催化反应会产生非平衡活性，并通过多种反馈机制与环境耦合，跨越五个数量级的长度尺度。实验显示，凝聚态酶在拥挤蛋白存在时催化更快，这种活性提升源于高度拥挤环境诱导的低能量蛋白构象。尽管液滴内部拥挤，本应提示整体黏度上升，但酶活性反而使其更灵活，表现为扩散增强和宏观流动。作者认为，这些结果揭示了酶活性、组成与拥挤在凝聚体中的动态相互作用，以及它们对功能单元迁移性和可及性的影响，拓展了对代谢活跃条件下液液相分离的理解。