酶活性驱动致密生物分子凝聚体运动

日本冲绳科学技术大学院大学（OIST）联合马克斯·普朗克动力学与自组织研究所（MPI-DS）和 RIKEN，用含 BSA 的模型蛋白液滴研究拥挤环境与酶的相互作用，发现随 BSA 浓度升高酶活性先增强、仅在极高浓度下才下降。RIKEN 的计算机模拟显示，拥挤环境促使乳酸脱氢酶（LDH）活性位点由开放转为闭合，降低反应能垒；荧光示踪实验则表明活性酶使 BSA 与荧光纳米颗粒在液滴内移动更快，失活酶液滴更黏稠。MPI-DS 的理论模型提出酶反应生成化学梯度、驱动微小流动。研究发表于 Nature Communications，下一步将检验多酶复合物及细菌体内是否成立。

研究团队结合实验、计算与理论方法发现，生物分子凝聚体中的酶催化反应会产生非平衡活性，并通过多种反馈机制与环境耦合，跨越五个数量级的长度尺度。实验显示，凝聚态酶在拥挤蛋白存在时催化更快，这种活性提升源于高度拥挤环境诱导的低能量蛋白构象。尽管液滴内部拥挤，本应提示整体黏度上升，但酶活性反而使其更灵活，表现为扩散增强和宏观流动。作者认为，这些结果揭示了酶活性、组成与拥挤在凝聚体中的动态相互作用，以及它们对功能单元迁移性和可及性的影响，拓展了对代谢活跃条件下液液相分离的理解。